摘要: β-发夹是天然蛋白质中丰富的二级结构单元之一,在蛋白折叠和功能方面扮演着重要角色.文章报导了二条多肽序列(LTVd-PGLTV,n7和 LTVGDDTV, n5)的设计、合成和园二色谱研究结果.结果显示,n5在198 nm附近呈现负峰,表现为非规整结构特征;相反,n7表现为典型的发夹结构特征,在218 nm附近呈负峰,196 nm附近呈正峰,为β-转角与β-折叠的共同贡献.初步研究表明,β-转角、序列关系和氨基酸形成β-折叠结构倾向性是β-发夹结构形成和稳定的决定性因素.
沙印林;黄永亮. 蛋白质全新设计:八残基序列形成发夹结构的圆二色谱[J]. 物理化学学报, 2002, 18(06): 504-507.
Sha Yin-Lin;Huang Yong-Liang. Peptide de novo Design: CD Evidences of β-hairpin Formation by Eight-residue Peptide[J]. Acta Phys. -Chim. Sin., 2002, 18(06): 504-507.