物理化学学报 >> 2010, Vol. 26 >> Issue (02): 304-310.doi: 10.3866/PKU.WHXB20100141
HE Jin-Song, YANG Hong-Wei, CAI Ran, LO Chih-Kang, ZHU Wan-Peng
摘要:
为探讨蛋白质在磁化水中的水合作用, 首先利用粘度测定及氧17核磁共振(17O-NMR)对经静磁场(MF)处理不同有效时间(teff)后的纯水进行了分析, 进一步又利用差示扫描热量计(DSC)及NMR对溶解于磁化水的β-乳球蛋白(β-Lg)的水合特性进行了分析. 随teff的增加, 水分子的内能不断减小, 处于氢键结合状态的水分子的比例不断增加. 结果表明MF处理促进了水分子缔合结构的形成, 这一点可能与氢键的形成有关. 随teff的增加, β-Lg表面水分子的运动性没有明显变化, 但β-Lg溶液中非自由结合水的含量不断增加. 说明β-Lg的水合作用与水分子的缔合分布有关, 该分布依存于水分子的氢键状态并可通过磁场处理加以改变.
MSC2000:
O641