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物理化学学报  2017, Vol. 33 Issue (12): 2377-2387    DOI: 10.3866/PKU.WHXB201706096
综述     
量子点与蛋白质相互作用热力学
颜稔1,赖璐2,许子强3,蒋风雷1,*(),刘义1,*()
1 武汉大学化学与分子科学学院,武汉430072
2 长江大学化学与环境工程学院,湖北荆州434023
3 湖北大学材料科学与工程学院,武汉430062
Thermodynamics of the Interactions between Quantum Dots and Proteins
Ren YAN1,Lu LAI2,Zi-Qiang XU3,Feng-Lei JIANG1,*(),Yi LIU1,*()
1 College of Chemistry and Molecular Sciences, Wuhan University, Wuhan 430072, P. R. China
2 College of Chemistry and Environmental Engineering, Yangtze University, Jingzhou 434023, Hubei Province, P. R. China
3 Faculty of Materials Science & Engineering, Hubei University, Wuhan 430062, P. R. China
 全文: PDF(2121 KB)   HTML 输出: BibTeX | EndNote (RIS) |
摘要:

量子点(QDs)具有宽激发窄发射、量子产率高、发射波长可调和抗光漂白等优异的光学性质,因而在生物医学成像与示踪、生物传感等方面有着广泛的应用前景。量子点进入生命体系后,首先会遇到蛋白质,量子点与蛋白质之间发生相互作用后,蛋白质的结构和功能会因此发生变化,量子点的性能及应用也会发生改变。研究量子点与蛋白质的相互作用规律,可以为量子点的精细设计、高效应用以及生物安全性评价提供理论依据。本文在总结国内外相关文献和本课题组工作的基础上,介绍了量子点与蛋白质相互作用的热力学方法;重点从热力学角度揭示量子点与蛋白质相互作用的机制。

关键词: 量子点蛋白质相互作用热力学荧光猝灭    
Abstract:

Quantum dots (QDs) exhibit excellent properties, such as broad absorption, narrow emission, high photoluminescence quantum yields, tunable emission wavelength, and anti-photobleaching. As a result, QDs have important applications in biological imaging, tracking, and sensing. When QDs enter living systems, they first encounter proteins. The interactions between proteins and QDs significantly influence the structures and functions of the proteins, as well as the performance of the QDs in applications. Studies on the interactions between QDs and proteins can provide a theoretical basis for the design, efficient application, and safety evaluation of QDs. Herein we have summarized methods for characterizing the thermodynamics of QD-protein interactions, on the basis of previous work by both our group and others. We also highlight the thermodynamic mechanisms of the QD-protein interactions.

Key words: QDs    Protein    Interaction    Thermodynamics    Fluorescence quenching
收稿日期: 2017-04-07 出版日期: 2017-06-09
中图分类号:  O642  
基金资助: 国家自然科学基金(21573168);国家自然科学基金(21303126);国家自然科学基金(21473125);国家自然科学基金(21403017);国家自然科学基金(21603067);国家杰出青年科学基金(21225313)
通讯作者: 蒋风雷,刘义     E-mail: fljiang@whu.edu.cn;yiliuchem@whu.edu.cn
作者简介: 颜稔,1994年生,2011–2015年就读于武汉纺织大学化工学院,现为武汉大学化学与分子科学学院硕士研究生(导师:蒋风雷副教授、刘义教授)。主要研究方向为纳米材料生物效应|赖璐,1979年生。2001年毕业于武汉大学,获学士学位;2009年毕业于长江大学,获硕士学位;2013年毕业于武汉大学,获博士学位(导师:刘义教授)。现为长江大学化工学院副教授、硕士生导师。主要研究方向为纳米生物效应、胶体与界面化学|许子强,1987年生。2010毕业于湖北大学化学化工学院,2015在武汉大学化学与分子科学学院获博士学位(导师:刘义教授)。现为湖北大学材料科学与工程学院讲师。主要研究方向为碳点制备及其生物效应及功能性抗菌材料的制备|蒋风雷,1981年生,理学博士,武汉大学化学与分子科学学院副教授、硕士生导师。分别于2003年和2008年在武汉大学获得理学学士和理学博士学位(导师:刘义教授);2008年10月至2009年11月,在加拿大Université de Sherbrooke进行博士后研究;2009年12月任武汉大学化学与分子科学学院讲师;2011年12月晋升副教授。主要研究领域为生物物理化学和化学生物学,主要研究方向为荧光探针应用过程热力学和动力学|刘义,1970年生,理学博士,武汉大学化学与分子科学学院教授、博士生导师。1992年获武汉大学理学学士学位;1997年获武汉大学理学博士学位,留校任讲师;1997–1999年在武汉大学生命科学学院做博士后。2002年获教育部高校青年教师奖;2012年获国家杰出青年科学基金;2014年获批湖北省创新研究群体、首批武汉黄鹤英才(科技)计划。主要研究方向为生物热化学与热分析、纳米材料生物效应和靶向药物化学
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颜稔
赖璐
许子强
蒋风雷
刘义

引用本文:

颜稔,赖璐,许子强,蒋风雷,刘义. 量子点与蛋白质相互作用热力学[J]. 物理化学学报, 2017, 33(12): 2377-2387, 10.3866/PKU.WHXB201706096

Ren YAN,Lu LAI,Zi-Qiang XU,Feng-Lei JIANG,Yi LIU. Thermodynamics of the Interactions between Quantum Dots and Proteins. Acta Phys. -Chim. Sin., 2017, 33(12): 2377-2387, 10.3866/PKU.WHXB201706096.

链接本文:

http://www.whxb.pku.edu.cn/CN/10.3866/PKU.WHXB201706096        http://www.whxb.pku.edu.cn/CN/Y2017/V33/I12/2377

Complex Size/nm Ligand 10-5K/(L·mol-1) ΔH/(kJ·mol-1) ΔG/(kJ·mol-1) ΔS/(J·mol-1·K-1) Ref.
CdTe QDs-BSA 3.7 NAC (1.19 ± 0.53) 9.98 × 103 -4.78 33492.82 36
CdTe QDs-BHb 3.7 NAC (2.19 ± 0.74) 3.18 × 103 -1.36 112.68 36
CdTe QDs-HSA 3 GSH (4.50 ± 2.86) 1.04 -1.845 9.69 37
CdTe QDs-HSA 2.8 GSH (1.34 ± 1.24) 1.653 -1.668 9.71 37
ZnSe@ZnS QDs-BSA - GSH 1.58 -28.65 -29.67 3.42 38
CdTe QDs-Cu/ZnSOD 3.4 NAC (3.28 ± 0.45) 48.8 -1.813 169.86 39
CdTe QDs-protamine sulfate 3 TGA - -20.01 -34.28 47.89 40
表1  ITC法研究量子点与蛋白质相互作用热力学参数(298 K)
Complex Size/nm Ligand Quenching type K/(L·mol-1) ΔH/(kJ·mol-1) ΔG/(kJ·mol-1) ΔS/(J·mol-1·K) Ref.
CdTe QDs-HSA 2.0 MPA static 6.40 × 106 -11.83 -38.83 90.53 50
CdTe QDs-HSA 5 MPA static 4.33 × 106 -23.27 -37.87 49 51
CdTe QDs-HSA 5 NAC static 4.29 × 106 -30.30 -37.90 25.49 51
CdTe QDs-HSA 5 GSH static 3.16 × 106 -33.57 -37.17 12.08 51
CdTe QDs-α-chymotrypsin 3-4 TGA static 8.97 × 106 8.71 -20.49 104.99 52
CdTe QDs-catalyse 3.45 NAC static 7.21 × 106 -7.24 -33.42 87.85 53
InP/ZnS QDs-HSA 4.1 - static 3.51 × 106 -42.4 -43.18 2.10 54
CdTe:Zn QDs-HSA 1.5 NAC static 8.74 × 106 -11.79 -33.90 74.16 55
CdSe/ZnS QDs-BSA 2.8 MAA static 6.03 × 106 -14.14 -37.15 77.20 56
CdTe QDs-FTO 1.7 TGA static 5.07 × 104 24.56 -22.12 -8.06 57
3.5 GSH static 8.89 × 105 -8.40 33.92 83.84 58
CdTe QDs-BSA 3.5 L-cys static 2.01 × 105 -27.70 -30.25 8.31 58
3.5 MPA static 1.11 × 105 -11.98 -28.78 56.37 58
Zn(1-x)FexS QDs-BSA - ME static 2.90 × 106 -19.70 -27.7 27.30 59
CdTe QDs-lysosome 2.5 MPA static 8.27 × 105 58 -33.74 307 60
CdTe QDs-lysosome 6.3 MPA static 8.39 × 105 152 -33.77 623 60
CdS QDs-Hb 9.1 TAA static 5.63 × 107 -23.11 -43.82 70.22 61
表2  荧光光谱法研究量子点与蛋白质相互作用热力学参数(298 K)
图1  不同配体修饰的CdTe量子点存在时HSA的荧光光谱图51
图2  HSA修饰的金电极在CdTe量子点存在时的循环伏安曲线62
图3  HSA修饰的金电极在CdTe量子点存在时的Nyquist曲线62
图4  MPA-CdTe与HSA作用的圆二色谱52
QDs [HAS]: [QDs] α-helix β-strand Turn Unordered
(?)MPA-CdTe 1 : 0 56.7 7 15.4 21.6
20 : 1 56.2 7.6 16.1 22.2
10 : 1 54.2 7.7 15.0 23.5
5 : 1 53.8 9 16.5 24.1
(?)NAC-CdTe 1 : 0 56.7 7 15.4 21.6
20 : 1 56.5 6.9 15.3 21.4
10 : 1 54.4 8.8 16.4 23.4
5 : 1 54.5 8.5 16.1 23.7
(?)GSH-CdTe 1 : 0 56.7 7 15.4 21.6
20 : 1 56.3 7 15.3 21.4
10 : 1 56.1 8.1 16.5 22.8
5 : 1 53.4 9 16.5 24.8
(+)CA-CdTe 1 : 0 56.7 7 15.4 21.6
20 : 1 51.8 9.7 17.7 24.6
10 : 1 47.9 10.1 18.7 25.7
5 : 1 42.7 13.9 19.0 27.0
表3  CdTe量子点对HSA二级结构含量的影响51
System Fraction of secondary structures
α-Helix/% β-sheet/% Turn/% Random/%
Free HSA 59 17 11 8
DPA-CdTe QDs-HSA 56 19 11 10
MSA-CdTe QDs-HSA 45 20 16 13
表4  DPA-QDs和MSA-QDs对HSA二级结构含量的影响73
[MPA-QDs]: [HSA] Size/nm [NAC-QDs]: [HSA] Size/nm [GSH-QDs]: [HSA] Size/nm [CA-QDs]: [HSA] Size/nm
1 : 0 5.17 ± 0.21 1 : 0 5.33 ± 0.17 1 : 0 5.22 ± 0.07 1 : 0 5.76 ± 0.45
1 : 1 8.12 ± 0.43 1 : 1 9.09 ± 0.14 1 : 1 8.68 ± 0.11 1 : 1 586.80 ± 21.90
1 : 2 7.28 ± 0.35 1 : 2 10.13 ± 0.31 1 : 2 9.52 ± 0.50 1 : 2 710.40 ± 41.50
1 : 3 7.86 ± 0.30 1 : 3 11.59 ± 0.22 1 : 3 10.07 ± 0.23 1 : 3 410.50 ± 26.40
1 : 4 8.06 ± 0.27 1 : 4 11.36 ± 0.30 1 : 4 9.01 ± 0.22 1 : 4 257.50 ± 19.60
1 : 5 8.06 ± 0.36 1 : 5 10.90 ± 0.72 1 : 5 9.84 ± 0.08 1 : 5 269.10 ± 23.10
1 : 6 8.20 ± 0.12 1 : 6 10.17 ± 0.11 1 : 6 9.61 ± 0.05 1 : 6 343.20 ± 25.0
表5  不同摩尔比的HSA对CdTe量子点水合粒径的影响51
Method Advantage Disadvantages Ref.
ITC no labeling and immobilization; directly acquire the binding affinity constant, enthalpy change, binding stoichiometry require high concentrations of samples 30, 31, 36-40
FL convenient and sensitive not stable 40, 51-62, 75
UV-Vis determine the stuctural changes of proteins not sensitive and selective 36, 37, 50, 51, 53-60
FT-IR analyze the structural variation of proteins. not able to get the accurate information about proteins 54, 55, 73
CD determine the secondary structures of proteins not able to reflect the structural changes at the level of individual amino acids 36-40, 50-60, 62-64
DLS determine the changes of hydrodynamic diameter the shape of the materials has influence in the results 51, 76
EC no labeling complicated operation 62, 75
表6  量子点与蛋白质相互作用研究方法的优缺点
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